Für die Anreicherung von bestimmten RNA-Molekülen können weiterhin Flotationsprozesse mit Hilfe von Sammlermolekülen in Betracht gezogen werden. So können aufsteigende überkritische Gasblasen RNA-Moleküle in die Fällungszone transportiert haben. Hierzu sind Lipide (Amphiphile) in der Lage, die aus einem hydrophilen Kopf und einem hydrophoben Schwanzende bestehen (Abb. 9). Der Kopf ist in der Lage, sich mit einem RNA-Molekül (im Fall einer Proto-tRNA mit dem CCA-Ende ober weiteren Anknüpfungsstellen) zu verbinden (s. auch [14]). Während der hydrophobe Teil in eine überkritische Gasblase eingeschlossen werden kann, verbleibt der hydrophile Rest mit der RNA im Wasser. Die Gasblasen steigen auf und transportieren die Moleküle bis zu Gastaschen, in denen sie sich sammeln. Von dort oder auf direktem Weg gelangen sie bis zur Grenzzone, in der der überkritische Zustand in den unterkritischen wechselt. Während weitere RNA-Varianten ähnlich transportiert werden können, gehen hydrophobe organische Moleküle direkt in die Blasen über und steigen mit auf. In ca. 1000 Meter Tiefe werden mit dem Phasenwechsel durch Druckabnahme während eines Geysirausbruchs alle transportierten Moleküle im Wasser und an der Grenzfläche zum Gas angereichert.

Abb. 11  Unterschiedliche Eindringtiefen des Akzeptorarms in die Membran in Abhängigkeit der Hydrophobizität des Anticodons

In der chemischen Evolution, die zum „ACC“ Arm geführt hat, müssen zahlreiche Variationen ausgebildet worden sein, die aufgrund von Molekülgröße und/oder Grad der Hydrophobizität nicht oder weniger geeignet waren (Abb. 13):

Die Frage ist, wie eine spezifische Verbindung der entsprechenden Aminosäure in Bezug zum Basentriplett des Anticodons erreicht werden konnte. Am Basentriplett, das letztlich den Code vorgibt, liegen immer drei von vier möglichen Basen vor, die sich hinsichtlich ihrer Hydrophobizität unterscheiden [10]. Je nach Art der beteiligten Basen und ihren Positionen auf dem Triplett ergeben sich unterschiedliche Werte für die entropische Kraft, die im Zuge des hydrophoben Effekts zu einem unterschiedlich tiefen Eindringen des Akzeptorarms in die Membran beiträgt (https://de.wikipedia.org/wiki/Hydrophobie).

Das bedeutet, je stärker die Hydrophobizität im Bereich des Anti-Codons ist, desto weiter ragt die Spitze der Proto-tRNA in die Membran. Kommt sie dort mit einer endständigen Aminosäure eines Peptids in Kontakt, kann die Aminosäure bei gleichzeitiger Abspaltung an die Spitze der Proto-tRNA gebunden werden. Durch die Abtrennung der Aminosäure von der Kette wird die Entropie erhöht und somit die Reaktion begünstigt. Die Verknüpfung bindet die Aminosäure an der 2‘-OH Position. Mit entsprechenden Kombinationen der Basen am Anticodon werden unterschiedliche, sehr fein abgestimmte Positionen des CCA-Arms in der Membran erreicht, wodurch unterschiedlich hydrophobe Aminosäuren mit unterschiedlichen Positionen in der Membran (während eines Druckabfalls mit Phasenwechsels des Gases) verknüpft werden. Die Aufenthaltswahrscheinlichkeit für die am stärksten hydrohopen Aminosäuren ist in der innersten Zone im Mittel am größten. Liegen hydrophilere Basen am Anticodon vor, reicht der CCA Arm nicht so weit in die Membran, sodass die hydrophilen Aminosäuren aus dem Wasserbereich an der 3‘-OH Position verknüpft werden. In einer mittleren Position können keine Aminosäuren angebunden werden. Die entsprechende Kombination entspricht den heutigen Stop Positionen beim Ablesevorgang der mRNA im Ribosom.

Unterstützung

Das Modell schien gewagt, gab es doch neben der vermuteten Ursache des entropischen Effekts keine Belege, dass eine RNA, wenn auch nur mit einem kurzen einsträngigen Abschnitt, in eine Vesikelmembran eintauchen kann. Die gängige Meinung war, dass sich eine RNA maximal parallel hierzu anordnen könne. Mitte 2025 erschien von Czerniak und Saenz ein Review, dass die bisherigen Arbeiten zu Reaktionen von RNA mit Lipiden zusammenfasst und bewertet [26]. Die Autoren stellen fest, dass trotz des stark hydrophilen Charakters der Nukleinsäuremoleküle die Existenz von Nuklebasen in unmittelbarer Nähe des hydrophoben Kernbereichs von Lipidmembranen beobachtet wurden und dass Guanin, Adenin und Uracil mit den Lipidketten interagieren können. Sie schließen aus den Beobachtungen der zitierten Bearbeiter, dass entfaltete einzelsträngige RNA freiliegende Nukleinsäurebasen aufweisen, die mit den tieferen Regionen von Phospholipidmembranen reagieren können [hierzu s. . Michanek et al. (2012); 27]. Ein solcher Mechanismus sei bei doppelsträngigen Spezies, bei denen die Nukleobasen in RNA-Helices eingebettet sind, nicht möglich. Bemerkenswert sei darüber hinaus, dass in einer Reihe von Experimenten eine Anzahl von RNAs gefunden wurden, die spezifisch an hydrophobe Aminosäuren wie Valin, Tryptophan, Phenylalanin und Isoleucin binden. Dies bestätigt, so ihr Fazit, dass es grundsätzlich möglich ist, dass RNA-Spezies an hydrophobe Ketten von Lipiden binden können.

Aus mechanischer Sicht ist das Fixieren eines Fingers in einem plastischen Medium günstiger, wenn die Spitze verdickt ist (vergleichbar mit einem Lolli, der in einen festen Pudding gesteckt wird). Mit der Basenkombination „ACC“ am Akzeptorarm folgen auf Adenin, das zwei Ringstrukturen hat (Puringrundgerüst), mit Cytosin zwei kleinere Basen mit nur einer Ringstruktur (Pyrimidingrundgerüst). Diese Kombination hat sich vermutlich als die Günstigste erwiesen (Abb. 12).

Der ACC oder CCA Arm

In der chemischen Evolution, die zum „ACC“ Arm geführt hat, müssen zahlreiche Variationen ausgebildet worden sein, die aufgrund von Molekülgröße und/oder Grad der Hydrophobizität nicht oder weniger geeignet waren (Abb. 13):

Mit Guanin an der Spitze liegt eine hydrophile Base vor, die ein Eintauchen in die Membran blockiert, unabhängig davon, welche Nukleinbasen folgen. Mit Adenin an der Spitze und der kleineren Pyrimidin Base Uracil ist ein Eindringen des Akzeptorarms in die Membran möglich, allerdings ist Uracil stärker hydrophil als Cytosin, sodass die Kombination mit Cytosin günstiger ist. Liegt nicht nur an der Spitze sondern auch an weiteren Positionen die Nukleinbase Adenin vor, ist die Fixierung in der Membran zu stark, sodass eine Feinsteuerung der Eindringtiefe durch das Anticodon nicht mehr gegeben ist.

Abb. 15 Eintauchen der Proto-tRNA in die Vesikelmembran mit dem Akzeptorarm CCA an der Spitze in Abhängigkeit von der Hydrophobizität, die vom Anti-Codon vorgegeben wird. Nach Verknüpfung der Aminosäuren mit den Proto-tRNAs (hydrophobe AS gelb und rot sind an kurze Peptide in der Membran gebunden) trennen sich die Aminosäuren von den kurzen Peptiden und verknüpfen sich untereinander zu einem längeren Peptid. Die eng zusammenliegenden Anti-Codons bilden den Informationsspeicher für die Sequenz des Peptids und dienen als Template für eine Proto-mRNA, die durch Anlagerung komplementärer Nukleotide entsteht und sich anschließend abtrennt. – Dieses Möglichkeit wurde nicht weiter betrachtet, da die Variationsmöglichkeiten mit immer gleichzeitig auftretenden beiden Händigkeiten der Ribose ins Unendliche geht.

Tab. 1 linke Seite nach Jungck, J. R. (1978)[22]: In dieser Tab. werden die Verhältnisse besonders deutlich. Dargestellt sind die Verhältnisse von drei der vier Basen des jeweiligen Anticodons zur codierten Aminosäure in Abhängigkeit der Hydrophilizität (1. Base links ist jeweils die Wobble Position). Farblich hervorgehoben sind die Aminosäuren, die in hydrothermalen Systemen gebildet werden können (Ausnahme Rot für Stop-Positionen). Die hydrophilen Aminosäuren (Blautöne) liegen in der Ecke mit den am stärksten hydrophilen Anticodons. Gegenübergestellt zum Vergleich Tab. 1 (rechte Seite). Eine ausreichende Erklärung für diese eindeutigen Zusammenhänge gab es bisher nicht.

Tab. 1 rechte Seite: Die kanonischen Aminosäuren mit abnehmender Hydrophobizität nach Kyte und Doolittle [20]. Hydrothermal bildbare Aminosäuren sind farblich hinterlegt. Bei den hydrophoben (hydrothermalen) Aminosäuren ist die zweite Position des Anti-Codons an der tRNA (unterstes Ende) jeweils mit dem hydrophoben Adenin (in Rot) besetzt. Die tRNAs der hydrophilen AS besitzen in dieser Position die hydrophilen Basen G, U oder C.

Die unterschiedlichen Proto-tRNAs konnten relativ spezifisch anhand der Hydrophobizität des Anticodons mit Aminosäuren verknüpft werden. Gleichzeitig ließ sich leicht die einzige Doppelbindung der tRNAs trennen, sodass ein Einzelstrang existierte. Hierbei ist die Paarung Adenin-Uracil (A-U) weniger stark gebunden, als die Bindung Guanin-Cytosin (G-C), die eine Wasserstoffbrückenbindung mehr besitzt. Der Einzelstrang stellte einen Informationsstrang dar, der zu Beginn durch seine zufällige Nukleotidabfolge keine Bedeutung hatte. Da zur gleichen Zeit beladene tRNAs vorgelegen haben, die mit der G-C Basenpaarung bei einer Temperaturerhöhung länger stabil waren als die Proto-tRNAs mit der Bindung A-U, konnten diese den `A-U´ Strang als Proto-mRNA nutzen und ein Viererpeptid bilden, sofern passende Verhältnisse vorlagen.

Einige der "tRNA-Templates" konnten nicht für ein Peptid genutzt werden, da sie Plätze für Aminosäuren zur Verfügung stellten, die noch nicht existierten. Dies gilt auch für die komplementären Stränge, die bei der Replikation (die als Voraussetzung für das Überleben der Proto-tRNAs gilt) entstehen (Abb. 16). Der CCA Abschnitt steht nach der Replikation im komplementären Strang zum Beispiel für die Aminosäure Tryptophan, das vermutlich nicht hydrothermal gebildet wurde und erst später den Code UGG eingenommen hat. Aus Analogiegründen könnte UGG ursprünglich für Threonin gestanden haben.

Da die Proto-tRNA homochiral (sowohl als D und als L Version) vorliegen musste, um als solche gebildet zu werden und es eine bevorzugte Verknüpfung von L Aminosäuren mit D RNAs (und umgekehrt) gibt [23], waren die gebildeten Peptide auch homochiral (in gleichen Mengen mit beiden Händigkeiten). Da maximal 12 verschiede Aminosäuren mit unterschiedlichen Proto-tRNAs vorgelegen haben konnten, von denen es zum Teil mehrere für eine Aminosäure gab, standen eine Vielzahl von unterschiedlichen Templates für Viererpeptide zur Verfügung. Die Verknüpfung von zwei Viererpeptiden mit gleicher Händigkeit ergab Längen von Membranstärke. Hiermit konnten bereits Poren gebildet werden, die für einen Konzentrationsausgleich erforderlich sind. Da die Sequenzen der Peptide bereits gespeichert waren, kam es nur noch auf die Kombination der Viererketten bzw. der entsprechenden komplementären RNA-Stränge an, um erste Funktionsmoleküle zu erhalten, die katalytisch wirksam waren. Trugen diese dazu bei, weitere Funktions- und andere "nützliche" Molküle schneller zu bilden, gewannen sie den Wettlauf um Ressourcen und setzten ihre Händigkeit durch.



Betraf dieser Prozess zum ersten Mal ein Molekül, das katalytische Funktion besaß und das im weiteren Verlauf der Entwicklung z.B. als Kern komplexerer Peptide erhalten blieb, kann dies als Start des Lebens angesehen werden.

Vorteil der Nutzung der geöffneten Proto-tRNA als Template:

Werden sowohl die Einzelstränge der tRNA (sofern die Codes zu den hydrothermalen Aminosäuren passen) als auch gleichzeitig die komplementären Stränge als Templates benutzt (Abb. 16), können hieraus katalytisch wirksame Peptide gebildet werden, die in einer späteren DNA eine bidirektionale genetische Kodierung (Sense/Antisense-Ausrichtung) aufweisen.

Abb. 16 Proto-tRNA als Einzelstrang, der als Template fungieren kann. Ein weiteres Template ergibt sich aus dem komplementären Strang. Von beiden können Tetramere gebildet werden, die durch die tRNA homochiral sind. Allerdings war die Einzelstrangbildung mit dem Basenpaar A-U eher bei Temperaturerhöhung zu erreichen, sodass beladene tRNAs mit G-C Paarung diese bereits als Template nutzen konnten.

Wie oben aufgeführt gibt es heute zwei Klassen von Synthetasen, die die spezifische Beladung der tRNAs vornehmen. Die zur Klasse-I-Synthetase gehörenden Aminosäuren, die am 2´- OH Ende der endständigen Ribose verknüpft werden, sind im Allgemeinen größer und weniger polar (z.B. die hydrophoben AS), die der Klasse-II-Synthetase, die am 3´- OH Ende angebunden werden, sind kleiner und polarer (z.B. die hydrophilen AS). Biochemische, bioinformatische und proteintechnische Experimente stützen die Hypothese, dass die beiden Klassen von entgegengesetzten Strängen desselben Vorfahrengens abstammen [25]. Dies würde die Überlegung stützen, dass die Grundlage der Entwicklung der heutigen Aminoacyl-tRNA Synthetasen auf eine sehr frühe Phase zurückgeht, die mit der oben geschilderten Template Bildung zusammenhängt.



Tab. 2  Komplementäre Gruppen von Aminosäuren, die einen Zusammenhang bei der Verwendung der Templates von Proto-tRNAs und deren komplementären Strängen zeigen können.

ATP

Von besonderem Interesse ist die Bildung von ATP (Adenosintriphosphat), das in heutigen Zellen der wesentliche Energieträger ist. Es wird in einem komplexen Vorgang gebildet, der sich erst im Laufe der Evolution entwickelt hat. Für viele Reaktionen wäre zu Beginn der Lebensentstehung ATP als Energiequelle interessant. Wie oben gezeigt, kann die Vesikelmembran als Katalysator wirken. Wenn die Proto-tRNA mit Adenin an der Spitze in die Membran eindringen kann, muss dies auf für das AMP (Adenosinmonophosphat) möglich gewesen sein. Unter der Voraussetzung , dass erforderliche Moleküle vorhanden waren, lässt sich die Bildung von ATP postulieren. Entsprechende Experimente hierzu sind vorstellbar.



Abb. 17 Membran als Katalysator für die Positionierung von Adenosinphosphaten. Durch die die Fixierung von AMP (Adenosinmonophosphat) ist die Bildung von ADP (Adenosindiphosphat) und ATP (Adenosintriphosphat) denkbar. Vorhanden sein mussten neben AMP, Phosphat, MG²⁺, kolloidales SiO₂ und e^- durch Piezoelektrizität, was der Fall war.

Abb. 18  1-7: Darstellung der Belegung eines längeren RNA-`Rohlings´ mit spezifisch beladenen Proto-tRNAs. Die Aminosäuren (farbige Punkte) sind über die Membranen der Vesikel mit den Proto-tRNAs verknüpft worden. (1) RNA-Rohling ohne Informationsinhalt und Funktion, der in den Kavitäten kopiert werden kann. (2) RNA-Rohling im Vesikel, wo eine statistische Belegung mit komplementären, spezifisch beladenen tRNAs erfolgt. (3) Bildung erster Peptide ohne Funktion. (4) Bildung erster Peptide, die im Verlauf der Evolution eine Funktion beinhalten und deren Sequenz gespeichert ist. Hiermit kann der Start des Lebens definiert werden. Die postulierte zusätzliche Verknüpfung einzelner komplementärer Nukleobasen an den Strang behindert die Anlagerung der Proto-tRNAs nur zum Teil. Umgekehrt würden die Proto-tRNAs eine Replikation behindern. Dies ist nicht der Fall, wenn die RNA Replikation in den Kavitäten und die Peptidsynthese in den Vesikeln stattfinden. (5) Integration einer neuen Aminosäure in das System. (6) Lückenschluss zwischen zwei Speicherabschnitten kleinerer Enzyme durch die neue Aminosäure zu einem neuen längeren mit effektiverer katalytischen Aktivität: Entwicklungssprung in der Evolution. (7) Zunahme der Funktionsabschnitte auf dem RNA Strang über die Zeit.

Der Schlussstein

Es ist deutlich geworden, dass es ein Zusammenspiel von Vesikelbildungen und Prozessen in den Kavitäten der kontinentalen Bruchzonen gab. In den Kavitäten sammelten sich zuerst organische Moleküle, unter denen auch Bausteine für die Bildung der ersten Zellen waren. Mit der Vesikelbildung wurden diese Bausteine (Aminosäuren, Nukleobasen, Lipide u.a.) aufgenommen, wodurch sie im Inneren miteinander reagieren konnten [28].

Die Vesikel können als die Produktionsstätten der Enzyme angesehen werden, deren Information in den RNAs gespeichert wurde. Durch anschließenden Zerfall der Vesikel wurden die Moleküle in die Kavitäten freigegeben, sodass sie für den nächsten Zyklus wieder zur Verfügung standen. Es ist leicht einzusehen, dass die Lebensdauer der Vesikel von wenigen zehner Minuten nicht ausreichte, um komplexe Moleküle zu entwickeln. Auch die Entstehung uncodierter Peptide, die sich bei jedem Zyklus neu, mit einer zufälligen Sequenz bildeten und zu Membranporen zusammenschließen konnten, verlängerten die Lebensdauer der Vesikel nur unwesentlich.

Aber durch die Freisetzung der codierten Peptide mit dem Zerfall der Vesikel reicherten sich unterschiedlichste Enzyme über lange Zeiträume in den Kavitäten an. Auch wenn es Strömungen und Turbulenzen in den wassergefüllten Bruchzonen gab, waren genügend geschützte Bereiche vorhanden, in denen es zur Anreicherung kommen konnte. Mit der Zeit standen hierdurch immer mehr Funktionsmoleküle zur Verfügung, die mit jedem neuen Zyklus in die Vesikel aufgenommen werden konnten. Mit ihnen waren weitere, komplexe Reaktionen möglich. Aber am Ende des Zyklus wurde alles wieder in die Kavitäten überführt. Die Kavitäten entsprachen in diesem Zustand übergroßen Zellen (Giga-Zellen), die allerdings keine Membranumhüllung hatten.

Während die Speicherung der Information in den Vesikeln günstiger war, konnte die RNA eher in den Kavitäten kopiert werden (Abb. 19). Die hier vorliegende hohe Konzentration an Enzymen bei gleichzeitiger Existenz von RNA Strängen bot die ideale Voraussetzung für die Entwicklung komplexerer Molekül wie zum Beispiel das Ribosom oder die DNA. Die Lebensdauer des Environments war auf Millionen Jahre ausgelegt.

Das bedeutet, die Kavitäten waren gleichzeitig sowohl Reaktionsgefäße als auch Speicherorte für die Bausteine des Lebens. Mit jeder Vesikelbildung konnte aus dem Reservoir der Giga-Zelle geschöpft werden, sodass es nur eine Frage der Zeit war, bis eine günstige Mischung aus Funktionsmolekülen in ein oder mehrere Vesikel aufgenommen wurden, anhand derer der Start zur selbständigen Vermehrung vollzogen werden konnte (Abb. 20) [29].

Abb. 19 Zusammenfassung der letzten Schritte auf dem Weg zur ersten Zelle

Abb. 20  Der entscheidende Zeitpunkt der optimalen Beladung mit Funktionsmolekülen eines Vesikels mit anschließender autonomen Vervielfältigung und physikalischen Teilung durch Scherung.

Mit dem Start der autonomen Vervielfältigung durch Stoffaufnahme von außen durch Poren und der katalytischen Steuerung der Molekülproduktion begann ein langer Zeitraum, in dem die internen Prozesse weiterentwickelt und optimiert wurden. Es dauerte vermutlich einige 100 Millionen Jahre, bis das System Zelle soweit entwickelt war, dass wir von LUCA Zellen sprechen können.



Und hier eine  Alternative einer Proto-tRNA, die eine interessante mathematische Betrachtung möglich macht.

Wird die oben beschriebene Proto-tRNA um eine Nukleobase von 12 auf 13 verlängert, können die oben dargestellten Prozesse zur Informationsspeicherung, vergleichbar ablaufen. Es kann diskutiert werden, welche Proto-tRNA zu Beginn die wahrscheinlichste war, die 12er oder die 13er Version. 13 ist die siebte Zahl der Fibonacci-Folge, deren Zahlenspektrum häufig in der Natur zu finden ist.

Viele Pflanzenarten haben Blütenblätter, deren Anzahl einer Fibonacci-Zahl entspricht. Ebenso ist die Samenanordnung bei Sonnenblumen, Tannenzapfen oder Ananas in zwei Spiralrichtungen angelegt, deren Anzahl zwei aufeinanderfolgende Fibonacci-Zahlen sind. Die Schale des

Nautilus bildet eine Spirale, die durch das Aneinanderfügen von Quadraten mit den Seitenlängen der Fibonacci-Zahlen annähernd nachgebildet werden kann. Die Arme von Spiralgalaxien folgen oft einer logarithmischen Spirale, die sich aus der Fibonacci-Folge ableitet.

In der Abb. 20-1 ist links die alternative Proto-tRNA mit 13 Nukleobasen skizziert. Auf der rechten Seite steht die Kleeblattdarstellung für die tRNAMet des Menschen mit 74 Basen. Davon ausgehend, dass die Proto-tRNA mit 13 Nukleobasen die Grundlage für die Entwicklung der heutigen tRNA bildete, lässt sich der gesamte Strang in Einheiten untergliedern, deren Basenanzahl jeweils einer Zahl aus der Fibonacci-Folge entspricht.

Hiervon ausgehend kann überlegt werden, ob die nachfolgenden RNAs und anschließend die DNA aus Modulen aufgebaut wurden, die mit Zahlen aus der Fibonacci-Folge in Zusammenhang stehen.  So zum Beispiel die 16. Zahl (987). Geteilt durch die 3 Basen des Codons sind das 329 Aminosäuren in einer Kette. Diese Zahl steht für gleich drei Enzyme/Proteine (rpoA, Humanes Cathepsin K (Präproprotein) und Protein 2C, ein hoch konserviertes und multifunktionales Protein bei Picornaviren, zu denen das Poliovirus gehört). Oder die 20. Zahl (6765) für 2255 Aminosäuren: Parainfluenza virus 5 (strain W3) (PIV5) (Simian virus 5).

Wie ging es weiter?  -  Die nächsten Schritte

Die Geysir-Eruptionen beförderten kontinuierlich organische Moleküle und schließlich die ersten selbstvermehrenden Zellen an die Erdoberfläche. Im Umfeld der Austrittsstellen müssen sich folglich „Bio-Filme“ aus organischen Materialien gebildet haben, in die auch die ersten Zellen eingebettet wurden. Sie hatten allerdings unter den neuen Umweltbedingungen kaum Überlebenschancen. UV-Strahlung, Sonnenwind, niedrigere Temperaturen und höhere pH-Werte erforderten eine Anpassung, die einen längeren Zeitraum benötigte. Durch rücklaufendes Wasser in die Störungszonen gelangten die angepassten Moleküle und ersten Zellen wieder in den Tiefenprozess der Kruste. 

Darüber hinaus war die Energie- und Stoffzufuhr schwierig. Der Biofilm im Umfeld des Geysirs bot aber vermutlich die Voraussetzung, dass die Zellen Stoffe von außen aufnehmen konnten. Früher oder später können klimatische oder regionale Bedingungen dafür gesorgt haben, dass ein Überleben der Zellen auf der Erdoberfläche möglich wurde, sodass sie über Fließgewässer in die Ozeane gelangen konnten. Eine alternative Situation ist für küstennahe Standorte denkbar, deren offene Störungssysteme direkt in den marinen Raum überleiteten. Der Eintritt in den Ozean war der entscheidende Schritt, der den Siegeszug des Systems Leben in Bewegung setzte. Im Ozean trafen die Zellen auf die Gebiete, die ihnen von den physikochemischen Verhältnissen vertraut waren. Es waren die Black Smoker und andere hydrothermale Quellen, die ihnen unbegrenzte, nutzbare Energieressourcen bereitstellten. Gleichzeitig bot dieses Umfeld erneut Schutz vor zerstörerischen Einflüssen, die an der Erdoberfläche vorhanden waren.

Die Inbesitznahme der submarinen hydrothermalen Quellen durch die ersten prokariotischen Zellen führte, zeitlich komprimiert betrachtet, vermutlich zu einer explosionsartigen Ausbreitung der ersten Lebensform. Der offene Ozean bot mit Meeresströmungen und ausreichend vielen heißen Quellen hierfür ideale Bedingungen. Große Distanzen und lokale Besonderheiten konnten zu eigenständigen Anpassungen in der jungen Familie der Zellen führen, die somit schnell diversifizierten. In dieser Phase lag das Ausklingen der heftigen Meteoriteneinschläge, die überwiegend die Ozeane betrafen. Mit jedem größeren Einschlag wurden weite Bereiche der jungen Kontinente überflutet. Dies war der Weg, auf dem sich die Prokaryoten über alle großen und kleinen Krustenfragmente ausbreiten konnten. Überall dort, wo Kontakt zu hydrothermalen Quellen an Land bestand, konnten sie Fuß fassen und sich weiterentwickeln. In diesem Zusammenhang ist eine weitere Entwicklung auf der jungen Erde von Bedeutung. Schon früh setzte die Bewegung von Platten ein, die letztlich zur Verlagerung der Kontinente und zu nachfolgenden Kollisionen führte. Welchen Einfluss hatte dieser Prozess auf die weitere Entwicklung der Prokarionten?

Inzwischen gilt es als gesichert, dass Organellen wie die Mitochondrien und Chloroplasten der Eukaryoten von Bakterien abstammen.  Es besteht die Vorstellung, dass Bakterien von Archaeen aufgenommen wurden, aber nicht verdaut werden konnten. Im Gegenteil, die aufgenommenen Bakterien lebten in der Zellhülle des Wirtes weiter und nutzten deren Stoffwechselprodukte für die eigene Versorgung. Es entwickelte sich eine Endosymbiose, bei der der eine Partner in dem Körper des anderen dauerhaft lebt, wie die Bakterien im Darm. Die evolutive Anpassung führte dazu, dass die „unverdauten“ Bakterien nach und nach zu nützlichen Bausteinen reduziert wurden, die heute für die Energieversorgung der Zelle einen entscheidenden Beitrag leisten.

Die Eukarioten traten vor 1,5 Milliarden Jahren fast spontan auf der Bühne des Lebens auf. Vorfahren, die als Übergangsstadien angesehen werden könnten, sind bisher nicht eindeutig identifiziert. 500 Millionen Jahre vorher begannen fast alle bestehenden Kleinkontinente aufeinander zuzuwandern, bis sich 300 Millionen Jahre später ein Superkontinent gebildet hatte. Er wird von den Geologen als Columbia bezeichnet. Sein Bestehen reichte über weitere 200 – 300 Millionen Jahre, wobei die letzten 100 Millionen Jahre bereits vom Zerfall und plattentektonisch bedingten Gebirgsbildungsprozessen geprägt waren. In der Endphase von Columbia traten schließlich die Eukarioten auf. Bereits eine Milliarde Jahre vorher begann die Sauerstoffkonzentration in der Atmosphäre langsam zuzunehmen, auf den die Lebewelt reagieren musste.

Abb. 21  Zeitstrahl der Erdgeschichte - Alter der Eukaryoten nach Bengtson et al. 2017 [21]

Angenommen auf allen weit auseinanderliegenden Kleinkontinenten hatten sich über mehr als eine Milliarden Jahre endemische Bakterienstämme entwickelt, die ab einem bestimmten Zeitpunkt innerhalb von Millionen Jahren nach und nach in einem Großkontinent zusammengeführt wurden. Jedes Mal, wenn ein neuer Kleinkontinent an dem großen Komplex anlandete, standen sich „plötzlich“ unterschiedlich stark spezialisierte Archaeen und Bakterien gegenüber. Die Anzahl der Individuen und der Zeitraum waren groß genug, dass alle Variationen des Zusammenlebens ausprobiert werden konnten. Es ist denkbar, dass dieser Prozess zur Entwicklung der Endosymbionten führte, vielleicht durch nachfolgend auftreffende Kleinkontinente sogar mehrfach, wie es bei einigen Organellen der Zellen (Plastiden der Braun-, Gold- und Kieselalgen) heute beobachtet werden kann. Wenn hierzu parallel die Anpassung an die größer werdenden Sauerstoffkonzentrationen in der Atmosphäre und dem Ozeanwasser verlief, könnte alles zusammen genommen am Ende von Columbia den Start der Eukarioten erklären.

Aus diesem hypothetischen Scenario lassen sich gleich einige Fragen anschließen. Gibt es heute in der DNA der Bakterien und Archaeen noch Relikte, die auf die Zeit der endemischen Entwicklung hinweisen? Lassen sich vielleicht Provinzen auf den Kontinenten finden, die alten Kontinentkernen entsprechen und wo derartige Bakterien und Archaeen vorkommen, vielleicht in der tiefen Biosphäre?

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